蛋白质功能与结构

蛋白质功能的多样性

• 蛋白质多种多样的生物功能是以其化学组成和三维空间结构为基础的
• 蛋白质功能是其特定结构存在的意义
• 蛋白质的构象不是刚性、静止的，而是柔性、动态变化的
• 蛋白质的功能总是跟蛋白质与其他分子的相互作用相联系，在蛋白质和其他分子的相互作用中能被和它可逆结合的其他分子称为配体，配体可以是任一分子，包括另一种蛋白质
• 蛋白质 - 配体相互结合作用具有瞬时性、互补性的特点，蛋白质上结合配体的部位称为结合部位

血红蛋白的结构与功能

血红蛋白的结构

1. 寡聚蛋白质，具有四个亚基，每个亚基结合一个血红素
2. 一级结构： $\alpha$：141aa $\beta$：146aa
3. 二、三级结构： $\alpha$ 和 $\beta$ 链与Mb类似
4. 四级结构：分子近球形

血红蛋白去氧结合时会发生结构变化

R态（松弛态）

T态（紧张态）

血红蛋白与氧结合具有协同性

协同效应：一个寡聚体蛋白质的亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中其他亚基与配体结合能力的现象

• 如果是促进作用则称为正协同效应
• 如果是抑制作用则称为负协同效应

协同效应赋予血红蛋白高效的输氧优势

• 血红蛋白由4个亚基组成，每个亚基含有一个血红素，都能结合一个分子 $O_2$
• 四个亚基之间具有协同效应，当第一个亚基与氧结合后，会提高其他亚基对氧的亲和力

血红蛋白与氧结合过程中的别构效应

别构效应定义

配体与寡居蛋白上的一个部位将通过别构变化影响同一蛋白质上其他结合部位的结合亲和力，具有别构效应的蛋白质称为别构蛋白

别构蛋白多为寡聚蛋白

• 同促效应：当反应物和效应物为同一种物质时，这种相互作用为同促效应
• 异促效应：当反应物和效应物不同时，这种相互作用为异促效应

血红蛋白与氧结合过程中的波尔效应

波尔效应定义

pH值降低或二氧化碳分压升高，能降低血红蛋白对氧气的亲和力，促使氧合血红蛋白释放更多的氧气；反之，pH值升高或二氧化碳分压降低，则会增加血红蛋白对氧气的亲和力，有利于血红蛋白在肺部结合氧气

2,3-二磷酸甘油酸的异促作用

• Hb的一个重要的别构效应物
• 其与肽链中带正电荷的氨基酸残基通过静电相互作用，稳定T态，降低Hb对氧的亲和力，促进氧释放