蛋白质的三级结构
概念
一个蛋白质中所有原子的整体排列被称为蛋白质的三级结构
包括：一级结构中相聚远的肽段之间的几何相互关系；侧链在三维空间中彼此间的相互关系
纤维状蛋白
- 广泛分布在脊椎动物体内，起支持、连接和保护作用
- 分子呈有规律的线性结构，外形呈纤维状或细棒状
- 可分为不溶性和可溶性两类
构成毛发、指甲、羽毛、角、爪等动物结构的主要蛋白，以其不溶性和高强度著称
永久定型烫发的原理
- 断裂：使用还原剂（巯基乙酸）打破头发中原有的二硫键，使角蛋白的刚性结构变得松散
- 造型：将头发卷在卷发棒上，改变
和多肽链的构象 - 重建：使用氧化剂（溴酸钠或过氧化氢）在新的位置形成新的二硫键，从而将新的发型固定下来
丝心蛋白
- 以
结构为主 - 以反平行式
以平行的方式堆积成多层结构，链间主要以氢键连接，层间主要靠范德华力维系 - 含大量的Gly、Ala、Ser
- 氨基酸排列顺序十分有规律，每隔一个残基就是Gly
- 结构中相邻的Gly片层表面或Ala（Ser）片层表面彼此连锁
- 具有高的抗张强度和柔软的物理特性，但拉伸性差
胶原蛋白
动物体内含量最丰富的蛋白质，构成了我们皮肤、骨骼、肌腱、韧带、角膜和血管等的支撑框架
- 以胶原蛋白的形式存在
- 基本结构单位是原胶原分子，又称胶原三螺旋
特点和功能
结构独特：三股螺旋
三条左手螺旋的多肽链相互缠绕，形成一条坚固的右手超螺旋结构，其一级结构具有「甘氨酸-脯氨酸-羟脯氨酸」的重复序列，这是稳定三螺旋结构的基础
机械性能强
胶原蛋白能承受巨大的张力而不易断裂，这是分子内和分子间广泛的共价交联相关
多样性
支撑、保护、连接和修复等多种关键功能
分布广泛
胶原蛋白是细胞外基质的主要成分，几乎遍布全身所有器官，特别是需要强度支撑的结缔组织
球状蛋白质
- 球状蛋白质是指多肽链折叠成球形或者球状的蛋白质
- 他们通常包含多种类型的二级结构
- 大多数酶和调节蛋白都是球状蛋白质
- 通过将疏水核心包装起来，形成一个致密、稳定且动态的球形结构，以实现其特定的生物学功能
球状蛋白质三级结构的共同特征
疏水核心：驱动蛋白质折叠和稳定三级结构最根本动力
为了在水环境中达到能量最低的稳定状态，蛋白质会将大部分带有疏水侧链的氨基酸（丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸）埋藏在分子内部，避免与水接触
亲水表面
球状蛋白质的表面富含极性氨基酸（赖氨酸、精氨酸、谷氨酸、天冬氨酸、丝氨酸、苏氨酸），这些亲水残基通过与周围水分子形成氢键，使得蛋白质能够溶解于水性的细胞质或体液中
紧密的包装
多肽链通过二级结构的折叠和环区的转折，将侧链以类似于晶体堆积的方式高效、紧密地包装在一起，这种紧密的包装排除棱大部分水分子，形成了低介电常数的内部环境，并且产生棱大量的范德华力，进一步稳定了蛋白质结构
二级结构的组合与连接
一个球状蛋白质的三级结构通常由多种二级结构的元件（如
、 、 和无规卷曲）组合而成 存在特定的结构域和模块
- 结构域：较大的球状蛋白质通常被划分为一个或多个结构域，每个结构域是一个独立的、局部的折叠单位，通常承担一个特定的子功能
- 超二级结构：二级结构元件经常以特定的方式组合成更复杂的折叠模式，如
、希腊钥匙模具等
具有特定的活性位点或功能位点
球状蛋白质的功能是通过其表面的特殊区域——活性口袋或结合口袋来实现的，这些位点通常是蛋白质表面的一个裂隙、凹槽或口袋
结构的动态性
持续的构象变化，例如允许底物进入和产物离开活性位点等
肌红蛋白
- 主要功能：在肌肉组织中存储和运输氧气
- 海洋哺乳动物肌肉中含有大量肌红蛋白，因此可以长时间潜水
肌红蛋白的结构特点
- 一级结构：153aa，由一条多肽链和一个血红素辅基组成
- 二级结构：8段
：命名为A，B，C…H，松散肽段位于螺旋之间和C末端 - 三级结构：8个螺旋段大体分为两侧，整个分子紧密结实，分子内部仅能容纳4个水分子
血红素结合的位置
血红素辅基嵌入在蛋白质的疏水口袋中，位于E螺旋和F螺旋之间，疏水口袋为血红素创造了一个受保护的环境
血红素和它的六个小保镖
胰岛素的三级结构
- 成熟的胰岛素分子由A链和B链两条多肽链组成
- A链：21aa，包含两段反平行的
- B链：30aa
- A链：21aa，包含两段反平行的
- 两条链通过两对链内二硫键共价连接
- 一个紧凑、富含
的球状结构
蛋白质的四级结构
基本概念
- 寡聚蛋白：是指两个或两个以上的多肽链通过非共价相互作用组装而成的、具有特定三维结构和完整生物功能的蛋白质，寡聚蛋白就是具有蛋白质四级结构的蛋白质
- 亚基（单体）：每条具有独立、完整三级结构的多肽链称为一个亚基，亚基可以是相同的（同源多聚体），也可以是不同的（异源多聚体）
- 原体：是指构成寡聚蛋白的最小、功能性的亚基组合，原体是蛋白质四级结构的组成模块
- 蛋白质的四级结构：是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基间的相互作用
特点
- 亚基单独存在时无生物活性，只有相互聚合成特定构象时才具有完整的生物活性
- 当酸、热或高浓度的尿素、胍等变性因子作用于寡居蛋白时，亚基彼此解离，然后分开的亚基舒展而成无规卷曲
- 一级结构规定了亚基间的结合方式，四级结构的形成也遵从「自我装配」的原则
维持四级结构的化学键
- 范德华力
- 氢键
- 离子键
- 疏水作用：亚基缔合的驱动力
- 二硫键
维持四级结构的作用力与维持三级结构的类似，但是发生在不同亚基的表面之间，这些作用力都是非共价键
四级缔合在结构和功能上的优越性
增强结构稳定性
增加了蛋白质的总表面积与体积比，并形成了更庞大的疏水核心，这通常使多亚基蛋白比单链蛋白更稳定
提高遗传经济性和效率
合成一个由多个相同亚基组成的大型蛋白质，比合成一个非常长的单一多肽链更经济
形成功能位点，使催化基团聚集在一起
许多酶的活性位点位于亚基与亚基的界面处，由来自不同亚基的氨基酸残基共同构成，单独的亚基没有催化活性
具有协同性和别构效应
问题
请定义蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构指的是一条多肽链中所有原子的整体空间排列。它不仅包括一级结构中相距较远的肽段之间的几何关系，还包括所有氨基酸侧链在三维空间中的相互关系
纤维状蛋白质有哪些共同的特性和功能？
纤维状蛋白质通常分子呈有规律的线型或细棒状结构，广泛分布于脊椎动物体内。它们主要起支持、连接和保护作用，可分为不溶性和可溶性两类
请简要描述α-角蛋白从α-螺旋到原纤维的多级组装结构
α-角蛋白的基本单位是右手α-螺旋。两条这样的螺旋会向左缠绕形成一个双链卷曲螺旋（三级结构），这些卷曲螺旋进一步组装成原丝（Protofilament），原丝再聚合成原纤维（Protofibril），最终形成毛发等宏观结构
“烫发”或永久定型的化学原理是什么？
“烫发”的原理在于对二硫键的破坏与重建。首先，使用还原剂（如巯基乙酸）打断头发中原有的二硫键；然后，通过物理方式（如卷发棒）改变头发形状；最后，使用氧化剂在新的位置形成新的二硫键，从而将新发型“锁定”
丝心蛋白的结构特点是什么？这些特点如何赋予其独特的物理性质？
丝心蛋白主要由反平行的β-折叠片层堆积而成，富含甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)和丝氨酸(Ser)。其氨基酸排列规律（每隔一个残基是Gly），使得片层间能紧密堆积，通过氢键和范德华力维系，这赋予了蚕丝高抗张强度和柔软性，但拉伸性差
胶原蛋白特有的三螺旋结构是如何形成的？其一级结构有何特征？
胶原蛋白的三螺旋结构由三条左手螺旋的多肽链向右缠绕形成一个坚固的右手超螺旋。其一级结构具有特征性的(Gly-X-Y)n三肽重复序列，其中X常为脯氨酸(Pro)，Y常为羟脯氨酸(Hyp)，这种序列是形成稳定三螺旋的基础
请阐述球状蛋白质在三级结构上的几个共同特征
球状蛋白质的共同特征包括：一个由疏水氨基酸构成的疏水核心，一个暴露于水环境的亲水表面，以及内部原子如晶体般高效的紧密包装。此外，它们通常由多种二级结构组合而成，并可能包含独立的结构域
肌红蛋白的三级结构是怎样的？其辅基血红素位于何处？
肌红蛋白是由一条含153个氨基酸的多肽链组成的球状蛋白，其二级结构主要由8段α-螺旋（命名为A至H）构成。其辅基血红素(heme)被嵌入在蛋白质内部的一个疏水口袋中，具体位于E螺旋和F螺旋之间
请定义蛋白质的四级结构以及构成它的基本单位“亚基”
蛋白质的四级结构是指由两个或以上亚基组成的寡聚蛋白质中，各个亚基的种类、数量、空间排布以及它们之间的相互作用。亚基是指在寡聚蛋白中，每一条具有独立、完整三级结构的多肽链
与单体蛋白质相比，具有四级结构（寡聚）的蛋白质有哪些结构和功能上的优势？
寡聚蛋白质的优势包括：通过亚基间的相互作用增强结构稳定性；通过使用相同的亚基来构建大型复合物，提高了遗传经济性和合成效率；亚基界面可以共同形成功能位点；并能实现单个亚基不具备的协同性和别构调节效应